|
PresentationsMolecular dynamics of DPS as a histone-like proteinSemenov Research Center of Chemical Physics, RAS, Moscow, Russia 1Research Center of Biotechnology RAS, Moscow, Russia 2D.Mendeleev University of Chemical Technology of Russia, Moscow, Russia В условиях стресса бактериальные клетки способны задействовать особый механизм стабилизации нуклеоида - биокристаллизацию. Основной белок, участвующий в этом процессе - белок DPS (DNA-Binding Protein from Starved Cells, ДНК-стабилизирующий белок [впервые выделенный] из голодающих клеток). Этот белок представляет собой гомододекамер, субъединицы которого расположены таким образом, что образуют шар с полостью внутри. Полость служит для деактивации ионов Fe2+, в то время как внешняя часть белка связывает молекулы ДНК. Сокристаллизация DPS и ДНК приводит к образованию чрезвычайно устойчивых кристаллов, сохраняющих ДНК нуклеоида при разных видах стресса. В работе исследуются гистоноподобные свойства белка DPS, а также его комплексов и кристаллов с точки зрения возможности образования и стабилизации сложных пространственных структур ДНК, при её связывании белком. Динамика систем изучена классическим методом молекулярной динамики с помощью программного комплекса Gromacs в полноатомном и крупнозернистом приближениях. Найдены структурно-динамические особенности комплексов ДНК-DPS. Предложены модели расположения ДНК относительно молекул DPS в нанокристаллах. Работа выполнена с использованием вычислительных ресурсов Межведомственного суперкомпьютерного центра Российской академии наук (МСЦ РАН), проект CHPH2. Работа проводилась в рамках государственного задания Минобрнауки, тема 0082-2014-0001, № АААА-А17-117040610310-6.
|
