English

Архив публикаций

Тезисы

XIX-ая конференция

Изучение влияния конформации белков на скорость их связывания с помощью метода броуновской динамики

Абатурова А.М., Хрущёв С.С., Коваленко И.Б., Ризниченко Г.Ю., Рубин А.Б.

Московский государственный университет имени М.В. Ломоносова, Биологический ф-т, каф. биофизики, Россия, 119991, Москва, Ленинские горы, МГУ, Тел. (495)9390289

1  стр. (принято к публикации)

С помощью разработанной нами ранее многочастичной модели броуновской динамики взаимодействия белков [1] были получены константы связывания фотосинтетических белков пластоцианина и цитохрома f для различных их конформационных состояний. Наш метод рассматривает белки как твёрдые тела, не рассматривает их конформационную подвижность.

Первая структура комплекса белков была взята из PDB структуры 2PCF (9-ая модель). Для сравнения другие структруры белков были взяты для свободного состояния белков в растворе из тех же организмов, что и белки в комплексе 2PCF: пластоцианин из шпината (1YLB), цитохром f из турнепса (1HCZ). Значения параметров модели были взяты из работы [1].

Для исключения влияния ориентации белков на константу их связывания структуры белков были совмещены как твёрдые тела с помощью функции Magic Fit программы Swiss-PdbViewer (http://spdbv.vital-it.ch), которая минимизирует среднеквадратичное отклонение координат атомов двух белков (RMSD), нашедших соответствие. Различие структур свободных и связанных белков по параметру RMSD менее 2Å, однако форма электростатического потенциала белков отличается. Показатель сходства Ходжкина (SI) [2] для потенциалов пластоцианина = 0,35, для цитохрома = 0,65. SI меняется от -1 до 1, показывая похожесть потенциалов. Значение 1 означает, что потенциалы идентичны. Для совсем разных потенциалов SI=0.

Константа связывания белков, полученная на модели броуновской динамики, для белков с конформацией из комплекса, равна 1,3∙108 М–1∙c–1, а для белков в конформации свободного состояния равна 5,5∙107 М–1∙c–1. Таким образом, наша модель показывает, что константа связывания белков с конформацией, неоптимальной для образования комплекса, ниже, чем для белков с оптимальной конформацией. Таким образом, изменение конформации белков в процессе связывания приводит к ускорению процесса связывания за счёт оптимизации электростатического потенциального поля белков.

Работа поддержана грантами РФФИ 11-04-01019-а и 11-04-01268-а.



© 2004 Дизайн Лицея Информационных технологий №1533